Design, X-ray crystallography, molecular modelling and thermal stability studies of mutant enzymes at site 172 of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thermus thermophilus
Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography · 2000
· 10.1107/S0907444900017388
· 含路线图 · 有原文
核心问题：阐明Thermus thermophilus的3-异丙基苹果酸脱氢酶172位点单氨基酸替换对酶热稳定性的影响，揭示疏水作用、结构域运动及盐桥等机制如何调控蛋白质稳定性。
关键发现：所有突变体均保持相似活性，但热稳定性显著不同：野生型Tm为337.5 K 等 3 条